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Aminoácidos (AA)
Introducción
Los aminoácidos son compuestos químicos orgánicos que contienen simultáneamente un grupo amino (-NH₂), con nitrógeno, y un grupo ácido carboxílico (-COOH), con carbono y oxígeno. El átomo de carbono próximo al grupo carboxilo se denomina carbono α. Químicamente, pueden distinguirse según la posición de su grupo amino en relación con el grupo carboxilo: los aminoácidos que contienen un grupo amino unido directamente al carbono alfa se denominan aminoácidos alfa (tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono). Éstos son los más comunes y a los que se suele hacer referencia normalmente. Son biomoléculas que se encuentran en todos los organismos vivos. Las proteínas están hechas de ellas. Los aminoácidos son, por tanto, los componentes básicos de la vida. Están contenidos universalmente en el código genético.
En los seres humanos, se conocen 21 aminoácidos proteinogénicos o proteicos. Los aminoácidos proteinogénicos son aminoácidos empleados en la construcción de proteínas. Además de los 20 aminoácidos canónicos (estándar), se incluye la selenocisteína. Se trata de α-aminoácidos en todos los casos.
En cambio, en las bacterias, puede aparecer la pirrolisina, catalogada como el aminoácido número 21. El organismo humano puede sintetizar 12 de los 20 aminoácidos por sí mismo o a través de los microbios intestinales. Los 8 aminoácidos restantes deben ser ingeridos a través de los alimentos. Se denominan esenciales, y son: la valina, la metionina, la leucina, la isoleucina, la fenilalanina, el triptófano, la treonina y la lisina.

α-Aminoácidos:
El grupo amino de los α-aminoácidos se encuentra en el segundo átomo de carbono de la cadena (incluyendo el carbono del grupo carboxílico). El recuento siempre empieza por el carbono carboxílico. La designación IUPAC es, por tanto, ácidos 2-aminocarboxílicos. El representante más sencillo de los α-aminoácidos es el aminoácido proteinogénico glicina. Todos los aminoácidos proteinogénicos son α-aminoácidos. El término aminoácidos suele referirse a un grupo específico de α-aminoácidos formado principalmente por L-α-aminoácidos: los aminoácidos proteinogénicos. Son los bloques de construcción de todas las proteínas de toda la vida en la tierra y, junto con los ácidos nucleicos, los bloques de construcción básicos de la vida.
Los α-aminoácidos son los componentes naturales de las proteínas. Se unen para formar cadenas mediante el grupo carboxilo de un aminoácido que forma un enlace peptídico con el grupo amino del siguiente. Los aminoácidos encadenados de este modo para formar un polímero difieren en sus cadenas laterales y determinan conjuntamente la forma con la que el polipéptido se despliega después en el medio acuoso para formar la proteína nativa. Esta biosíntesis de proteínas tiene lugar en todas las células en los ribosomas según la información genética, que está disponible en forma de ARNm.
La secuencia de bases del ARNm codifica la secuencia de aminoácidos en tripletes, en los que cada triplete de bases representa un codón que representa un aminoácido proteinogénico específico. Los aminoácidos aquí indicados como bloques de construcción para la formación de proteínas en una secuencia específica forman las proteínas. Después de la traducción, como se denomina el proceso de convertir el ARNm en una secuencia de aminoácidos, las cadenas laterales de algunos aminoácidos incorporados a la proteína pueden seguir modificándose.
Sin embargo, el espectro de aminoácidos va mucho más allá de esta veintena de proteinógenos. Hasta ahora se conocen más de 400 aminoácidos naturales no proteicos que tienen funciones biológicas. Los D-aminoácidos, relativamente raros, representan un grupo especial. La variedad de aminoácidos producidos sintéticamente y teóricamente posibles es aún mayor.
Algunos aminoácidos desempeñan un papel especial como neurotransmisores, al igual que diversos productos de degradación de los aminoácidos; las aminas biógenas no sólo se presentan como mensajeros en el sistema nervioso, sino que también despliegan diversos efectos fisiológicos en el organismo como hormonas y mediadores tisulares.
El aminoácido más simple, la glicina, se ha encontrado no sólo en la Tierra, sino también en cometas, meteoritos y en nubes de gas del espacio interestelar.
Propiedades químico-físicas
Los aminoácidos proteinogénicos pueden dividirse en grupos según sus cadenas laterales. Un aminoácido puede aparecer en diferentes grupos al mismo tiempo.
Debido al grupo amino básico y al grupo ácido carboxílico, los aminoácidos son tanto bases como ácidos. Como sólidos y en soluciones acuosas neutras, los aminoácidos existen como zwitteriones, es decir, el grupo amino está protonado y el grupo carboxilo está desprotonado.
Como zwitterion, el grupo amino protonado puede reaccionar como un ácido (donante de protones) y el grupo carboxilo puede reaccionar como una base (aceptor de protones). En las soluciones ácidas, los aminoácidos están presentes como cationes y en las soluciones básicas como aniones.
La carga de una molécula de aminoácido depende del pH de la solución. En el caso de un zwitterion con un grupo ácido y otro básico, la carga total de la molécula es cero a pH neutro. Además, algunas de las cadenas laterales de los aminoácidos tienen grupos cargados ácidos o básicos. El valor de pH con carga neta cero es el punto isoeléctrico (pHI, pI) de un aminoácido. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en el punto isoeléctrico.

Para el comportamiento ácido-base de los aminoácidos proteinogénicos, el comportamiento de su cadena lateral (en adelante designada R, de radical o residuo) es de especial interés. En las proteínas, los grupos NH₂ y COOH no pueden protonarse a pH fisiológico (alrededor de pH 7) debido al enlace peptídico y, por tanto, no pueden valorarse. Las excepciones son los extremos amino y carboxilo de la proteína. Por lo tanto, el residuo de la cadena lateral R es decisivo para el comportamiento ácido-base de las proteínas y los péptidos.
El comportamiento de la cadena lateral R depende de su constitución, es decir, de si la propia cadena lateral puede actuar de nuevo como aceptante de protones o como donante de protones. Los aminoácidos proteinogénicos se dividen, según los grupos funcionales, en aquellos con cadenas laterales de aminoácidos no polares o polares, y se subdividen a su vez en subgrupos clasificados según la polaridad: aminoácidos alifáticos, aromáticos, amidados, con azufre, hidroxilados, básicos y ácidos.
Las cadenas laterales de la tirosina y la cisteína son relativamente ácidas en comparación con las otras cadenas laterales no polares, pero tienden a desprotonarse sólo a valores de pH no fisiológicamente altos. La prolina es un aminoácido secundario porque el N-terminal forma un anillo de cinco átomos con la cadena lateral. Dentro de una proteína, el carboxilo terminal de un aminoácido precedente se une al nitrógeno de la prolina, que no puede ser protonado debido al enlace peptídico ya mencionado. La histidina, la tirosina y la metionina se presentan cada una en dos subgrupos.
El valor pK es el valor de pH en el que los grupos valorables están presentes en partes iguales protonados y desprotonados; el grupo valorable está entonces presente en partes iguales en su forma básica y ácida (véase también: ecuación de Henderson-Hasselbalch).
Se suele hablar del pK en lugar del pKa, es decir, del pK del ácido. En este sentido, sin embargo, debería hablarse del pK de la lisina como pKb, el pK de la base. Sin embargo, por razones de simplificación, esta notación suele omitirse, ya que también queda claro por el contexto de significado si el grupo actúa como base o como ácido.
El pK no es una constante, sino que depende de la temperatura, la actividad, la fuerza iónica y el entorno inmediato del grupo valorable, por lo que puede variar mucho.
Si el pH es mayor que el pK de un grupo valorable, el grupo valorable está en su forma básica (desprotonada). Si el pH es inferior al pK del grupo valorable, el grupo valorable está en su forma ácida (protonada):
- Para Asp (pK = 3,86) a pH 7: la cadena lateral está casi completamente desprotonada.
- Para la Lys (pK = 10,53) a pH 7: La cadena lateral está casi completamente protonada.
Las cadenas laterales de los aminoácidos básicos tienen una sola carga positiva en su forma protonada (ácida) y sin carga en su forma desprotonada (básica). Las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos (incluidas la cisteína y la tirosina) no tienen carga en su forma protonada (ácida) y están cargadas negativamente en su forma desprotonada (básica). Dado que el comportamiento de la cadena lateral es muy diferente cuando está cargada o no, el pH juega un papel muy importante en las propiedades de la cadena lateral.
Por ejemplo, las cadenas laterales valorables influyen en el comportamiento de solubilidad del aminoácido correspondiente. En los disolventes polares, se aplica lo siguiente: las cadenas laterales cargadas hacen que el aminoácido sea más soluble, las cadenas laterales no cargadas hacen que el aminoácido sea menos soluble.
En las proteínas, esto puede llevar a que ciertas secciones se vuelvan más hidrofílicas o más hidrofóbicas, lo que hace que el plegamiento y, por tanto, también la actividad de las enzimas dependan del valor del pH. Por ello, las soluciones fuertemente ácidas o básicas pueden desnaturalizar las proteínas.

Clasificación de los aminoácidos en grupos
Cadenas laterales de aminoácidos alifáticos

• alanina
• glicina
• isoleucina
• leucina
• metionina
• prolina
• valina

Cadenas laterales de aminoácidos aromáticos

• fenilalanina
• triptófano
• tirosina

Cadenas laterales de aminoácidos amidados

• asparagina
• glutamina

Cadenas laterales de aminoácidos que contienen azufre

• cisteína
• metionina

Cadenas laterales de aminoácidos hidroxilados

• serina
• treonina
• tirosina

Cadenas laterales de aminoácidos básicos

• lisina
• arginina
• histidina

Cadenas laterales de aminoácidos ácidos

• ácido aspártico (se disocia en aspartato)
• ácido glutámico (se disocia en glutamato)

Aminoácidos canónicos
Los codones para 20 de los aminoácidos proteinogénicos se encuentran en la versión estándar (más utilizada) del código genético. Por ello, se denominan aminoácidos estándar o aminoácidos canónicos.
En las secuencias de aminoácidos, los aminoácidos se suelen indicar con una abreviatura del nombre en el código de tres letras o se representan en el código de una letra con un símbolo.

*Esencial para niños y mujeres embarazadas

Enlace peptídico
Un enlace peptídico es un enlace de amida de ácido carboxílico que une dos aminoácidos a través del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro aminoácido.
En la mayoría de los casos, un enlace peptídico en sentido estricto significa el enlace entre los respectivos grupos funcionales en posición α de dos aminoácidos, es decir, entre el C-1 de un aminoácido y el N-2 del otro aminoácido. Este enlace se denomina raramente enlace eupéptido y se diferencia del enlace isopéptido.
Mecanismo
El enlace se forma por una reacción de condensación con desprendimiento de agua. Un ejemplo es la reacción de dos moléculas del aminoácido alanina para formar el dipéptido alanil-alanina. El grupo amino actúa como nucleófilo en la reacción y sustituye al grupo hidroxi para formar el enlace peptídico. Dado que el grupo hidroxi es un grupo saliente pobre y difícil de desplazar, el equilibrio en condiciones estándar está en el lado izquierdo. La reacción química es endergónica.
Tanto en la síntesis de péptidos en el laboratorio como en la síntesis biológica de péptidos y proteínas, primero hay que activar los grupos reactivos. Esto ocurre en sistemas biológicos, principalmente por medio de enzimas. En la biosíntesis de proteínas en una célula, esta reacción es catalizada por los ribosomas durante la traducción. Además, en algunos organismos, las sintetasas de péptidos no ribosomales (NRPS) también se presentan como enzimas que permiten la síntesis de péptidos no ribosomales.
A través de la condensación múltiple, otros aminoácidos (AA) pueden unirse mediante enlaces peptídicos. Así, los dipéptidos (2 AA) dan lugar a tripéptidos (3), tetrapéptidos (4), pentapéptidos (5), hexapéptidos (6), heptapéptidos (7), octapéptidos (8), nonapéptidos (9), etc., por lo que estos péptidos formados por unos pocos aminoácidos, llamados oligopéptidos, se distinguen de los péptidos aún más grandes formados por muchos aminoácidos, llamados polipéptidos. Los polipéptidos en forma de cadena formados por numerosos aminoácidos pertenecen a las macromoléculas.
Las cadenas polipeptídicas de diferentes aminoácidos forman el elemento estructural primario de las proteínas y se caracterizan por su secuencia de aminoácidos.

Los aminoácidos en las ciencias de la vida
En el curso de la expresión génica, el ADN se transcribe en ARNm. La secuencia de bases del ARNm se lee entonces en grupos de 3, en forma de los llamados tripletes o codones, y es transcrita en una secuencia proteica por los ribosomas.
No solo en el sector de las ciencias de la vida, sino también en otros sectores, los 20 aminoácidos canónicos en particular se utilizan una y otra vez. Por eso mantenemos estos productos en concreto en stock para nuestros clientes. Todos ellos son de origen no animal y están diseñados para una amplia gama de aplicaciones en el ámbito del laboratorio.
Los aminoácidos son en su mayoría moléculas quirales. Entre los AA proteinogénicos, curiosamente, sólo se encuentra la forma L. Los aminoácidos pueden modificarse posteriormente tras su incorporación a una proteína. Un ejemplo es la glicosilación, mediante la cual una proteína se convierte en una glicoproteína. En procesos artificiales, hoy en día es posible incorporar casi cualquier aminoácido, incluso los no canónicos, a las secuencias de proteínas.
Los aminoácidos son a la vez ácidos y básicos (grupo amino básico y grupo carboxilo ácido). Por lo tanto, a menudo se presentan como zwitteriones. Esto los convierte en donantes y aceptantes de protones al mismo tiempo. Esto hace que algunos aminoácidos sean especialmente buenos como sustancias amortiguadoras o tampones.
Los aminoácidos se utilizan en un amplio abanico de aplicaciones: las ciencias de la vida, la nutrición, la microbiología y las células, los cosméticos y, sobre todo, los productos farmacéuticos son algunos de los principales sectores. Se utilizan para muchos experimentos apasionantes, se metabolizan o forman parte de mezclas de reacción, se utilizan en la cría de animales y se han hecho muy populares entre los culturistas. Los aminoácidos suelen llegar a nuestro paladar a través de nuestra alimentación y nos hacen vivir experiencias gustativas. Suelen ser moléculas precursoras de otros usos químicos o médicos.

Aminoácidos no proteinogénicos
Hasta ahora, se conocen más de 400 aminoácidos no proteinogénicos (es decir, que no se incorporan a las proteínas durante la traducción) en los organismos. Entre ellos se encuentran, por ejemplo, la L-tiroxina, una hormona de la glándula tiroides, la L-DOPA, la L-ornitina o la neurotoxina β-metilaminoalanina (BMAA), que se ha detectado en casi todas las especies de cianobacterias.
La mayoría de los aminoácidos no proteinogénicos se derivan de los proteinogénicos, que son los L-α-aminoácidos. Sin embargo, en el proceso también se pueden formar β-aminoácidos (β-alanina) o γ-aminoácidos (GABA).
Los aminoácidos no proteinogénicos también incluyen todos los enantiómeros D de los L-aminoácidos proteinogénicos. La D-serina es producida en el cerebro por la serina racemasa a partir de la L-serina (su enantiómero). Sirve como neurotransmisor y como gliotransmisor al activar el receptor NMDA, que, junto con el glutamato, permite la apertura del canal. Para abrir el canal iónico, el glutamato y la glicina o la D-serina deben unirse. La D-serina es un agonista más potente que la propia glicina en el sitio de unión a la glicina del receptor de glutamato de tipo NMDA, pero era desconocida cuando se describió por primera vez el sitio de unión a la glicina. La D-serina es el segundo D-aminoácido que se encuentra en los seres humanos después del D-aspartato.
Entre los aminoácidos sintéticos se encuentran el ácido 2-amino-5-fosfonovalérico (APV), un antagonista del receptor NMDA, y la D-fenilglicina [sinónimo: (R)-fenilglicina], de gran importancia económica, que se encuentra como estructura parcial en la cadena lateral de muchos antibióticos β-lactámicos semisintéticos. La (S)- y la (R)-ter-leucina [sinónimo: (S)- y (R)-β-metilvalina] son isómeros estructurales sintéticos del aminoácido proteinogénico (S)-leucina y se utilizan como reactivos en síntesis estereoselectivas.
También existen los ácidos aminosulfónicos [ejemplo: ácido 2-aminoetanosulfónico (sinónimo: taurina)], los ácidos α-aminofosfónicos y los ácidos α-aminofosfínicos. También son α-aminoácidos, pero no α-aminocarboxílicos. En lugar de un grupo carboxilo (-COOH), estos α-aminoácidos contienen un grupo ácido sulfónico, ácido fosfónico o ácido fosfínico.

Detección
La detección fotométrica cuantitativa de los aminoácidos puede llevarse a cabo, entre otros, mediante el ensayo de Kaiser con ninhidrina o con el reactivo de Folin, con el que se detectan las aminas primarias. Para las aminas secundarias, se utiliza la prueba de la isatina o la del cloranil. Del mismo modo, la separación y la detección de los aminoácidos pueden realizarse por electroforesis capilar o por HPLC, a veces como cromatografía líquida con acoplamiento de espectrometría de masas. Mientras que la mayoría de los aminoácidos no absorben la luz UV con longitudes de onda superiores a 220 nm, los aminoácidos fenilalanina, tirosina, histidina y triptófano son aromáticos y absorben la luz UV con un máximo entre 260 nm y 280 nm. La composición de aminoácidos de una proteína puede investigarse mediante la hidrólisis de la misma.

Producción
Los aminoácidos pueden obtenerse a partir de sustancias naturales, por hidrólisis o por medios sintéticos. En el caso natural, es importante una buena separación. En la vía sintética, a menudo se busca la producción de un aminoácido específico. En la actualidad, los métodos industriales que interesan son los siguientes:
Método de extracción: separación cromatográfica después de la precipitación ácida de las proteínas.
Síntesis química: varios métodos, con la desventaja de que se producen racematos que tienen que ser separados de nuevo.
Métodos enzimáticos: la ventaja es que se obtienen enantiómeros específicos, de nuevo con varios métodos.
Proceso de fermentación: producción por microorganismos adecuados. Un ejemplo es la producción de ácido L glutámico a partir de la glucosa. Donde se puede obtener 1 g de ácido glutámico a partir de 2 g de glucosa. Cada año se producen millones de toneladas de aminoácidos con este método.
Uso actual y nuestra oferta
Los aminoácidos salvan vidas. Actualmente se utilizan en las vacunas COVID-19, actuando aquí como estabilizadores y reguladores ácido-base.
Sin duda, los ámbitos de aplicación no se reducirán, sino que, por el contrario, aumentarán.
Por esta razón, estamos encantados de ser su socio. Encuentre aquí nuestra gama de aminoácidos para usted. Todos nuestros aminoácidos proceden de una producción sin animales. Obtenga los 20 aminoácidos canónicos en una única fuente. Con nosotros, tiene la oportunidad de cubrir y asegurar sus necesidades de aminoácidos a largo plazo.