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Serumalbumin vom Rind (BSA) wird häufig zur Stabilisierung von Proteinen den entsprechenden Puffern zugesetzt. Die Konzentration liegt in der Regel zwischen 0,01% (0,1 mg/ml; z. B. Ref. 2) und 3% (30 mg/ml; z. B. Ref. 1, 2). In den üblicherweise als 10X Konzentrat angesetzten Puffern DNA-modifizierender Enzyme oder Restriktionsenzymen wird meistens 0,5 mg/ml BSA zugegeben (siehe z. B. Ref. 6, 8). Alternativ kann in verschiedenen dieser Puffer BSA durch die gleiche Konzentration Gelatine ersetzt werden. Desweiteren findet BSA Anwendung zum Blockieren der Oberfläche von Blot-Membranen in Immunoblots (3%; Ref. 1, 2, 7) oder im ELISA (3% in PBS, Ref. 2) oder zum Verdünnen von Antiseren bzw. Antikörper-Stammlösungen. Im ELISA wird BSA häufig durch Magermilchpulver (A0830) ersetzt. Als Standard für Proteinbestimmungen siehe Ref. 9. Dieses Produkt wird durch eine Kombination aus Hitze-Schock und Alkohol-Fällung hergestellt. Albumin ist als Feststoff und in Lösung sehr stabil (i.d.R. biologische Puffer wie PBS). Stammlösungen werden bis zu einer Konzentration von 20% angesetzt. Eine Lagerung des Feststoffes ist bis zu 3 Jahren möglich, die der Lösung bis zu einem Jahr bei +4°C oder -20°C. Wenn sich durch die kühle Lagerung Kristalle gebildet haben, können diese in der Regel durch Erwärmen auf 37°C und Mischen gelöst werden. Häufig wird zum Schutz vor mikrobieller Kontamination Natriumazid in einer Konzentration von 2 mM (oder 0,02-0,2%) zugesetzt.
FAQs
Was ist die CAS-Nummer von Albumin (Bovine Serum Albumin, BSA)?
Die CAS-Nummer von Albumin (Bovine Serum Albumin, BSA) ist 9048-46-8.CAS-Albumin (Bovine Serum Albumin , BSA)?
Die CAS-Nummer von Albumin (Bovine Serum Albumin, BSA) ist 9048-46-8.CAS 9048-46-8?
Die CAS-Nummer ist 9048-46-8 zugeordnet zu Albumin (Bovine Serum Albumin, BSA).
Literature
(1) Taylor, J.A. et al. (1995) Mol. Cell. Biol. 15, 4149-4157. Anwendung: Blockieren der freien Oberfläche von Immunoblots. (2) Reinhard, M. et al. (1995) EMBO J. 14, 1583-1589. Anwendung: Blockieren der freien Oberfläche von Immunoblots. (3) O'Neill, S.D. & Spanswick, R.M. (1984) J. Membrane Biol.79, 231-2439. Stabilisierung von Proteinen während der Homogenisierung von pflanzlichem Gewebe. (4) Fazekas de St. Groth, S. et al. (1963) Biochim. Biophys. Acta 71, 377-391. Standard für Eichkurven bei der Bestimmung der Proteinkonzentration. (5) Peters, T.A. & Sjöholm, I. eds. (1977). Albumin: Structure, Biosynthesis, Function. FEBS 11th Meeting Copenhagen 1977 Vol. 50 Colloquium B9 [Pergamon Press]. (6) Cobianchi, F. & Wilson, S.H. (1987). Methods Enzymol. 152, 94-110. Enzyme für die Modifikation und Markierung von DNA und RNA. (7) Harlow. E. & Lane, D. eds. (1988) Antibodies: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbour, 496-684. (8) Ausubel, F.A., Brent, R., Kingston, R.E., Moore, D.D., Seidman, J.G., Smith, J.A. & Struhl, K. eds. (1995). Current Protocols in Molecular Biology. Supplement 21, Seite 3.4.2, Greene Publishing & Wiley-Interscience, New York. (9) Bradford, M.M. (1976) Anal. Biochem. 72, 248-254. Quantifizierung der Proteinkonzentration im Mikrogramm-Bereich.
