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Der Trypsin-Inhibitor aus Sojabohnen hemmt Trypsin in einem molaren Verhältnis 1 : 1. Chymotrypsin wird weniger gut gehemmt. Das pH-Optimum für seine Aktivität ist 7,0. Da der Trypsin-Inhibitor ein Protein ist, kann er nicht in organischen Lösungsmittel gelöst werden und ist hitzesensitiv! Er ist wasserlöslich (Wasser oder verdünnte Puffer).Eine Einheit Inhibitor hemmt eine Einheit Trypsinaktivität (BAEE; Einheiten-Definition Trypsin nach NF/USP: Die Enzymmenge, die einen Anstieg der Absorption bei 253 nm von 0,003 pro Minute bei 25°C durch die Hydrolyse von BAEE bewirkt).
Literature
(1) Ozawa, K. & Laskowski, M. (1966) J. Biol. Chem. 241, 3955-3961. Die reaktive Gruppe des Trypsininhibitors. (2) DeVonis Bidlingmeyer, U. et al. (1972) Biochemistry 11, 3303-3310. Die reaktive Gruppe des Sojabohne-Trypsininhibitors (Kunitz). (3) Birk, Y. (1976) Methods Enzymol. 45, 700-707. Übersichtsartikel: Trypsin- und Chymotrypsininhibitoren aus der Sojabohne.
