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Pepstatin wurde aus Streptomyces testaceus und verschiedenen anderen Actinomyceten isoliert. Es ist ein starker Inhibitor saurer Proteasen ('Aspartic Proteases'): Pepsin, HIV- und MMTV-Protease, Cathepsin D und Renin (1-6). Pepstatin ist wenig toxisch (1, 2). Die Arbeitskonzentration liegt bei 1 μM (0,7 μg/ml) bis 5 μM, wobei für die Hemmung der MMTV-Protease höhere Konzentrationen erforderlich sind (IC₅₀ = 90 μM, Ref. 5). Lösungen sind ca. 1 Woche bei \+4°C oder 1 Monat bei -20°C stabil.Pepstatin ist mit 1 mg/ml in Methanol und Ethanol löslich. Es ist in Essigsäureethylester, Ether, Benzol, Chloroform und Wasser gering löslich (2). Unter den Versuchsbedingungen von Ref. 3 (Konzentration 1 μM bis 1 mM in DMSO) wurde ein leichtes Pepstatin A-Präzipitat beobachtet.
Literature
(1) Aoyagi, T. et al. (1971) J. Antibiotics 24, 687-694. Effekte von Pepstatin auf saure Proteasen. (2) Umezawa, H. (1976) Methods Enzymol. 45, 678-695. Struktur und Aktivität von Protease-Inhibitoren mikrobiellen Ursprungs. (3) Katoh, I. et al. (1987) Nature 329, 654-656. Hemmung der retroviralen Protease-Aktivität durch Pepstatin A. (4) Von der Helm, K. et al. (1989) FEBS Lett. 247, 349-352. Hemmung der HIV-Replikation durch Pepstatin A. (5) Menéndez-Arias, L. et al. (1992) J. Biol. Chem. 267, 24134-24139. Reinigung und Charakterisierung der MMTV-Protease. (6) Saiga, A. et al. (1993) Arch. Virol. 128, 195-210. Die HTLV-1 - Protease ist eine 'Aspartic Proteinase'.
