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La leupeptina es un antibiótico peptídico aislado de varias especies de Streptomyces. Es un inhibidor reversible de las proteasas de serina y cisteína, como la plasmina, la tripsina, la papaína, la catepsina B (1) y la trombina (2) o la proteasa dependiente del calcio, calpaína (2). La inhibición media máxima (ID₅₀) se sitúa entre 0,5 y 10 μg/ml, dependiendo de la proteasa. La concentración de trabajo es de 10 - 100 μM (equivalente a 5 - 50 μg/ml), pero como concentración inicial puede ser suficiente 2 μM (1 μg/ml). Estabilidad: La leupeptina es fácilmente soluble en agua. Se puede utilizar una solución acuosa de 1 mg/ml como solución madre. La leupeptina es estable en solución a +4°C durante aproximadamente una semana y a -20°C hasta 6 meses.
Literature
(1) Umezawa, H. (1976) Methods Enzymol. 45 (Parte B), 678-695. Estructura y actividad de los inhibidores de proteasas microbianas. (2) Brass, L.F. & Shattil, S.J. (1988) J. Biol. Chem. 263, 5210-5216. Inhibición de la activación plaquetaria inducida por la trombina mediante leupeptina.
