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Antibiótico: El antibiótico bacitracina de Bacillus licheniformis está compuesto por varios péptidos (A, B, C, D, E, F1-3). La bacitracina A es un dodecapéptido cíclico y, con un 70%, el componente más importante de la bacitracina. Para su acción bactericida, requiere la presencia de cationes divalentes (por ejemplo, zinc), con los que forma complejos estables (1). Inhibe, al igual que la vancomicina, la biosíntesis de la pared celular, especialmente de las bacterias grampositivas y de los cocos, al unirse al bactoprenil pirofosfato. Inhibidor de la proteasa: La bacitracina se utiliza también como inhibidor de la proteasa. La actividad degradante de la glutatión-insulina transdeshidrogenasa es inhibida por 90 μM de bacitracina en un 50% (2). La prolil endopeptidasa es inhibida por una concentración de 0,1 mM (3), la metaloendopeptidasa bacteriana pitrilisina por 0,5 - 0,7 mM (5). También se utilizó como componente de un cóctel de inhibidores de proteasas para la preparación de extractos de germen de trigo en una concentración de 100 μg/ml. En los siguientes pasos de purificación, la concentración se redujo a 10 μg/ml (4). Estabilidad: La bacitracina es fácilmente soluble en agua o alcoholes (1 mg/ml) y forma sales estables con el zinc. En soluciones acuosas, es bastante estable a pH 4 - 5, pero se inactiva bastante rápido a pH 5 - 8 a 25°C. Por encima del pH 8, es completamente inestable. Se observa una pérdida de actividad del 10% en las soluciones después de aproximadamente dos meses.
Literature
(1) Scogin, D.A. et al. (1980) Biochemistry 19, 3348-3352. Unión de iones de níquel y zinc a la bacitracina A. (2) Roth, R.A. (1981) Biochem. Biophys. Res. Com. 98, 431-438. Bacitracina: Inhibidor de la actividad de degradación de la insulina de la glutatión-insulina transhidrogenasa. (3) Daly, D.J. et al. (1985) Biochem. Soc. Trans. 13, 1161-1162. Purificación de la prolil endopeptidasa del músculo humano. (4) Pick, L. & Hurwitz, J. (1986) J. Biol. Chem. 261, 6684-6693. Purificación de la ARN ligasa del germen de trigo. (5) Anastasi, A. et al. (1993) Biochem. J. 290, 601-607. Caracterización de la metaloendopeptidasa bacteriana Pitrilysin.
