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Die hohe Affinität von Biotin zu Avidin wird für die Aufreinigung von Avidin aus Eiweiß genutzt. Es wird ein Protokoll für die Kopplung von Biotin über Poly-L-Lysin an Sepharose beschrieben (2). Das Biotin-Avidin (Streptavidin)-System wird oft für die Aufreinigung von Faktoren genutzt, wenn eine der Komponenten an den entsprechenden Faktor gekoppelt wird. Biotin ist realtiv schlecht wasserlöslich. Der Merck-Index (13. Ausgabe) gibt einen Wert von 22 mg / 100 ml bei 25°C an. Zugabe von Alkali (1 N NaOH) erhöht die Löslichkeit. In 95 % Ethanol lösen sich ca. 80 mg / 100 ml. Die Löslichkeit von Biotin wird in heißem Wasser erhöht; schwerlöslich in kaltem Wasser, Ethanol (ca. 80 mg / 100 ml), Ether und Chloroform.
Literature
(1) Knappe, J. (1970) Ann. Rev. Biochem. 39, 757-776. Übersichtsartikel über die mechanistischen und strukturellen Eigenschaften von Biotin-Enzymen und des Coenzyms Biotin. (2) Bayer, E. & Wilchek, M. (1974) Methods Enzymol. 34, 265-267. Immobilisiertes Biotin für die Reinigung von Avidin.
