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Chymostatin wurde aus Streptomyces hygroscopicus (1, 2) isoliert. Es inhibiert reversibel Serin- und Cystein-Proteasen, wie α-, β-, γ- und δ-Chymotrypsin (ID₅₀ = 0,15 μg/ml), Cathepsin A (ID₅₀ = 62,5 μg/ml), B (ID₅₀ = 2,6 μg/ml) und D (ID₅₀ = 49,0 μg/ml) und Papain (ID₅₀ = 7,5 μg/ml). Seine effektive Konzentration liegt zwischen 10 und 100 μM (entsprechend 6-60 μg/ml). Chymostatin ist in Essigsäure und DMSO löslich, gering löslich in Wasser, Methanol und Ethanol und unlöslich in Ethylacetat, Ether, Hexan oder Chloroform (1, 2).
Literature
(1) Umezawa, H. et al. (1970) J. Antibiotics 23, 425-427. Chymostatin: ein neuer Chymotrypsin-Inhibitor aus Actinomyceten. (2) Umezawa, H. (1976) Methods Enzymol. 45, 678-695. Struktur und Aktivität von mikrobiellen Protease-Inhibitoren.
